Die Sekundärstruktur von Proteinen wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Atomen der Peptidbindungen bestimmt. Die Tertiärstruktur von Proteinen hängt von den Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäuren ab.
β-Faltblatt und β-Schicht
Die Polypeptidkette kann als β-Faltblatt organisiert sein. Wenn mehrere solcher β-Faltblätter miteinander verbunden sind, bilden sie eine parallele oder antiparallele β-Schicht.
α-Helix
Die Polypeptidketten werden durch Wasserstoffbrückenbindungen in einer rechtsgängigen α-Helix stabilisiert.
Änderungen in der Primärstruktur eines Proteins führen zu Veränderungen in der Sekundärstruktur. So verursacht zum Beispiel die Deletion einer Aminosäure die Mukoviszidose. Ebenso führt die Umstrukturierung der Sekundärstruktur von Prionen zur schwamm-artigen Enzephalopathie (Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, „Rinderwahnsinn“).
Häufig gestellte Fragen
Was ist die Sekundärstruktur von Proteinen?
Die Sekundärstruktur von Proteinen wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Atomen der Peptidbindungen bestimmt.
Wie ist das β-Faltblatt und die β-Schicht aufgebaut?
Die Polypeptidkette kann als β-Faltblatt organisiert sein. Wenn mehrere solcher β-Faltblätter miteinander verbunden sind, bilden sie eine parallele oder antiparallele β-Schicht.
Was ist die α-Helix?
Die Polypeptidketten werden durch Wasserstoffbrückenbindungen in einer rechtsgängigen α-Helix stabilisiert.
Wie hängen Primär- und Sekundärstruktur zusammen?
Änderungen in der Primärstruktur eines Proteins führen zu Veränderungen in der Sekundärstruktur. So verursacht zum Beispiel die Deletion einer Aminosäure die Mukoviszidose.
Wie beeinflusst die Sekundärstruktur von Prionen Krankheiten?
Die Umstrukturierung der Sekundärstruktur von Prionen führt zur schwamm-artigen Enzephalopathie (Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, „Rinderwahnsinn“).